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能伸長的蜘蛛絲綢春天或橡膠

它比Kevlar 強比鋼和尼龍, 和可擴展。如此什麼是這種超級堅韌物料? 蜘蛛絲綢; 並且學會怎麼轉動它是一個材料行業的聖潔Grails 。約翰・Gosline 由蜘蛛絲綢和他們卓越的韌性迷住了為大多數他的科學事業。他解釋如果我們將學會怎麼製造蜘蛛絲綢, 我們必須瞭解關係在要素和轉動的纖維的機械性能之間; 哪些是為什麼他集中於專業ampullate 絲綢, 蜘蛛轉動的許多絲綢的當中一個。根據Gosline, 蜘蛛使用專業ampullate 絲綢為牽引索和建立框架和輻形結構在萬維網, 必須扭屈和吸收極大的相當數量能量沒有破碎。比較專業ampullate 絲綢蛋白質氨基酸順序從Araneus diadematus 和Nephila clavipes, Gosline 意識到, 順序不同在一計數; Araneus 絲綢在氨基酸脯氨酸上是相對地富有的, 當脯氨酸級別在Nephila 絲綢裡是非常低。好奇知道怎麼脯氨酸出現影響絲綢, Gosline 和他的學員, 肯野人, 集關於比較絲綢的機械性能對發現怎麼氨基酸影響蜘蛛絲綢韌性。

但是, 獲得一致的蜘蛛絲綢範例是問題。Gosline 解釋, 他們製造他們的絲綢根據他們的情況的蜘蛛調整方式, 如此他並且野蠻左蜘蛛任意漫遊以便他們投下牽引索絲綢的子線是一樣統一儘可能。被設立一件可靠的絲綢用品, 野人設置了關於測試絲綢的機械性能。柔和地舒展乾燥絲綢當評定強制對此, 小組快速意識到絲綢幾乎相同地表現了; 脯氨酸出現有一點點或沒有作用在乾燥絲綢。但是, 當野人開始調查水合的絲綢這是一個完全地另外故事。作為開始, 濕Araneus 絲綢收縮了和脹大了更比脯氨酸短少Nephila 絲綢。野人並且測試了絲綢的僵硬, 和發現Nephila 絲綢比Araneus 絲綢幾乎十次僵硬的。終於, 知道, 絲綢蛋白質棧的地區形成微觀水晶在纖維, 野人評定纖維的二次光折射看怎麼二絲綢比較了並且如果蛋白質的組織在絲綢纖維更改了當他們是潮濕的。蛋白質在Nephila 絲綢比蛋白質在Araneus 絲綢, 不管是否是總組織他們是濕的或乾燥和作為野人舒展了絲綢, 程度組織在水合的Nephila 絲綢增加了更多比Araneus 絲綢。

Gosline 意識到, 不同的機械性能能佔由絲綢蛋白質的氨基酸構成。根據Gosline, 脯氨酸氨基酸是著名的為中斷蛋白質鏈子摺疊的組織的三維結構, 因此蛋白質結構以高脯氨酸目錄窮地會被組織與蛋白質比較與一點點或沒有脯氨酸。Araneus 絲綢包含16% 脯氨酸, 被查找主要在連接器地區在蛋白質的水晶結構之間, 會使連接器靈活和任意地安排。Gosline 意識到如果這是實際情形, 水合的絲綢也許表現像一根橡皮筋。Nephila 絲綢, 另一方面, 有一個非常低脯氨酸目錄在連接器地區, 允許連接器形成一個相對地很好組織的水晶結構和表現更像僵硬的春天。Gosline 和野人決定調查兩絲綢的stretchiness 看如果他們更加橡膠般或spring-like 。

舒展水合的絲綢的範例, 野人提高了和柔和地降低了溫度從30 對10.C 當仔細地評定詳細的強制必須維護擴展名。為Nephila 絲綢強制重要依然是常數當溫度更改了, spring-like 彈性的一個清除指示。但是, 為了富有脯氨酸的Araneus 絲綢強制變化了成正比對溫度, 表現像橡膠範圍。那麼富有脯氨酸的蜘蛛絲綢延伸像懶散的橡皮筋兒, 當蜘蛛絲綢以低脯氨酸級別表現更像剛性春天。

被發現脯氨酸氨基酸有一個劇烈的作用在水合的蜘蛛絲綢機械工作情況, Gosline 和野人是敏銳的發現為什麼乾燥絲綢的工作情況是幾乎難區分的並且是什麼功能意義不同的脯氨酸目錄。

塑料替代使用蛋白質原纖維?

Amyloid 定金在組織和器官與一定數量的疾病被鏈接, 包括Alzheimer 的、帕金森的、型II 糖尿病, 和prion 疾病譬如BSE 。但是, 澱粉質食物不是僅病理性物質; 他們有潛力作為nanomaterials 。"這些supramolecular 裝配件的潛在申請超出那些綜合聚合物," 狀態Ehud Gazit 和共同執筆者Izhack Cherny 在日記帳 Angewandte Chemie, "因為構件也許介紹生物功能除機械性能之外。"


© 威里VCH

在本質裡, 澱粉質食物不是僅僅反常, 不正確地被摺疊的蛋白質; 他們是有機體生理要素。例如, 他們是一種重要防護物料在昆蟲蛋信包和魚。他們並且被介入在許多細菌biofilms 的形成, 塗層在保護他們免受抗菌物質和促進他們的附件對表面細菌電池的表面。

Amyloid 原纖維是捆綁高度被定□的蛋白質細絲由梯子像子線做成, 可能是幾個測微表長式。在橫斷面, 澱粉質食物出現作為空心磁道或絲帶。雖然amyloid 原纖維是蛋白質, 他們類似嚴密綜合聚合物(塑料) 比通常球狀蛋白質。澱粉質食物可能顯示令人驚訝的機械性能相似與蜘蛛絲綢。蜘蛛絲綢比鋼是, 由重量, 顯著強, 可能被舒展對許多時間其原始長度沒有不是可再生的與合成纖維的撕毀的屬性。

"澱粉質食物自已裝配件屬性, 與他們的被觀察的可塑性一起, 做他們有吸引力的自然構件為新建nanostructures 和nanomaterials 設計," 根據作者由特拉唯夫(以色列) 大學。"這些構件可能寬廣地變化通過簡單分子生物技術。" 表面能被給被剪裁的和biocompatible 塗層, 例如, 在分析流設備裡為醫療技術或bioanalysis 。其它想法包括amyloid 水凝膠為藥物封閉和受控釋放和為絞刑臺為三維細胞培養和組織工程。功能蛋白質譬如酵素能一定對澱粉質食物形成的順序對仿造生物進程。

Amyloid 原纖維是還適當的作為矩陣為nanostructures 。例如, 它是可能生產舉辦的nanoscale 同軸電纜由裝載amyloid nanotubes 用裂片和外部給他們套上外套按金子。

生活的綜合Copycat 創建了?

研究員在諾丁漢大學採取了一些重要第一步對創建一個活細胞, 一個主導的科學日記帳報表的一位綜合copycat 。

 

Dr Cameron 亞歷山大和PhD 學員喬治・Pasparakis 在藥房University’s 學校使用聚合物- 長鏈分子- 修建膠囊像有屬性仿造一個真正的電池的表面的結構。

 

在工作被發布作為‘VIP paper’ 在日記帳Angewandte Chemie 國際編輯, 他們顯示怎麼在實驗室裡他們能鼓勵膠囊對‘talk’ 對自然細菌電池和調用分子資訊。

 

突破能有一定數量的潛在醫療用途。在他們之中能是新建被瞄準的藥物發運系統的發展, 膠囊會被使用運載藥物分子攻擊特定害病的電池在機體, 當留下健康電池原封, 因此減少的邊影響的數量可能同處理聯繫在一起為威脅生命的病症譬如癌症。

 

技術能並且被使用作為抗菌座席, 允許醫生毀壞有害的細菌, 沒有攻擊其它健康促進的細菌在機體, 能提供一個新建武器在與superbugs 的戰鬥。

 

Dr Cameron 亞歷山大認為: "這些是非常原始步驟在實驗室裡, 和仍然離很遠真實的綜合相對物對一個生物電池, 但我們顯示出, 我們能調用某些分子從裡邊綜合膠囊到細菌當他們是在實際聯絡, 是扣人心弦的發展。

 

"It’s 極端早期, 但it’s 一個移動離大實驗較近當我們能一個日問是否一個自然電池可能認為一個綜合電池是其自己的當中一個。"

 

工作被資助了通過想法工廠程式由工程和物理學研究會議(EPSRC), 負責操行打算促進藍天, 求知慾被帶領的研究。它來在生成之前UK’s 第一研究網路的當中一個入綜合生物, 由諾丁漢電腦學家和藥劑師帶領與化學家在牛津和格拉斯哥大學。網路, 由生物工藝學和生物科學研究會議(BBSRC) 並且EPSRC 生命科學界面程式資助, 介入協作橫跨六個中心和包括科學和概念專家在綜合生物的湧現的領域。