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Immunoprecipitation 協議
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Immunoprecipitation 協議目錄(外部連結)
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解決困難Immunoprecipitation |
得知Immunoprecipitation |
版權2006 分子崗位
蛋白質洗淨是重要的在您的蛋白質的描述特性利益。您的蛋白質的洗淨允許一學習蛋白質的功能, 和其enzymatic 活動。Stuctural 資訊從蛋白質可能並且被獲得從被淨化的蛋白質包括核磁共振, 3-D 資訊譬如蛋白質結晶。
如此怎麼你去淨化蛋白質?
蛋白質可能由電泳法方法形象化和欣然區分。 論文膠凝體技術可能並且使用獲得少量(微克) 的被淨化的多縮氨基酸。 但是, 他們不提供很多被淨化的蛋白質在他們的當地狀態。 被淨化的蛋白質的大量, 許多毫克等級, 是需要的充分地闡明他們的三維結構和活動他們的結構。 幾一千蛋白質被淨化了以有效的形式根據如此特性像範圍、可溶性、充電和特定約束親合力。 在各個步驟在洗淨, 準備被檢驗為蛋白質的一個特別屬性利益(即enzymatic 活動) 估計程式的效力。
蛋白質可能被分離從小分子由透析通過一個半滲透的膜, 譬如纖維素膜與毛孔。 分子有維數顯著大於毛孔直�&被保留在透析袋子、wwhereas 更小的分子和離子裡面橫放這樣膜毛孔和湧現在透析在袋子之外。
更加有識別力的分離根據範圍可能由膠凝體濾清色譜法技術達到。 範例嚮列的頂層被應用包括多孔小珠被做不能溶解但高度水合的聚合物譬如葡聚糖或(是碳水化合物) 的agarose 或polyacrylamide 。 Sephadex 、Sepharose, 和Bio-gel 是這些小珠的常用的商業準備, 是典型地直�&100 個測微表。 小分子可能進入這些小珠但大那些不能。 結果是, 小分子被分配在水溶液在小珠裡面和在他們之間, 但是大分子位於只解決方法在小珠之間。 大分子更加迅速地流經這列和首先湧現, 因為一個更小的數量對他們是容易接近的。 值得注意的是, 分子誕生次序從多孔小珠列是命令的撤消在膠凝體電泳法, 一個持續聚合物結構妨礙大分子的運動。 蛋白質的大量可能由膠凝體濾清色譜法分離比由膠凝體電泳法但以低分辨率的價格。
多數蛋白質的可溶性被降下以高鹽含量。 這個作用, 叫做salting-out, 是非常有用的, 雖然不好被瞭解。 可溶性依賴性對鹽含量與一蛋白質不同到另一個。 因此salting-out 可能使用分餾蛋白質。 Salting-out 是還有用的為集中蛋白質的稀溶液。
版權2006 分子崗位
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