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X-射线结晶学

X-射线结晶学显露三维结构在原子详细资料

蛋白质结构和功能由X-射线结晶学, 可能显露大多精确三维位置原子在蛋白质分子的技术丰富了。
蛋白质的水晶利益是需要的因为技术要求所有分子精确地被安置。  水晶可能由加经常获得氨盐基sulfate 或其他盐来蛋白质的一个被集中的解决方法减少其可溶性。
实例, myoglobin 结晶在3M 氨盐基sulfate 。  缓慢的salting-out 倾向高度被定购的水晶的形成代替无定形的沉淀物。  一些蛋白质欣然结晶, 但是其他人做因此在工作成绩被消费了之后在查找合适条件。  Crystalliztion 是艺术; 最佳的实习者有伟大的坚持不懈和耐心, 并且一种金黄接触。  越来越大和复杂蛋白质被结晶。
三个要素在X-射线晶体分析是X-射线的来源, 蛋白质水晶, 和探测器。  X-射线射线波长1.54 A 由加速导致电子反对一个铜目标。  X-射线一条狭窄的射线碰撞蛋白质水晶。  一部分的它审阅直接水晶; 休息驱散以各种各样的方向。  疏散(或衍射) 射线可能由一台固体电子探测器检测由X光片, 使变黑乳化液是按比例与疏散X-射线射线的强度, 或。基本实际原则部下技术是

1. 电子消散X-射线。  波浪的高度被原子驱散与其电子的编号是按比例。  因而碳原子驱散六倍强烈作为氢原子。
2. 疏散波浪再结合。  各原子对各条疏散射线贡献。  疏散波浪互相加强在影片或探测器如果他们是在阶段(在步骤) 那里, 并且他们互相取消如果他们在在阶段外面。
3. 疏散波浪再结合的方式用取决于只原子安排。

蛋白质水晶登上在血丝和被安置在一个精确取向谈到X-射线射线和影片。  水晶的Processional 行动导致X-射线相片包括正常一些地点叫做反射。  强度各个地点被评定。  这些强度是X-射线晶体分析的基本的实验数据。  下个步骤将重建蛋白质的图象从被观察的强度。  在光学显微学或电子显微镜术, 衍射的射线由透镜聚焦直接地形成图象。  但是, 透镜为聚焦的X-射线不存在。  反而, 图象由申请形成一个数学关系称傅立叶变换。  为各个地点, 这运算产生电子密度波浪, 高度与地点的被观察的强度方根是按比例。  各波浪并且有一个阶段那是其冠和低谷规定期限相对那些其它波浪。  阶段各波浪确定是否它加强或取消波浪由其它地点贡献。  这些阶段可能被推论从很好被了解的衍射模式由重原子参考标记导致譬如铀或水银在特定站点在蛋白质。

阶段然后被设置为电子密度映射的计算, 给密度电子在很大数量的正常间隔的点在水晶。  这个三维电子密度配电器由一系列的并行部分代表被堆积在彼此顶部。  各个部分是透明塑料板料(或一块层在计算机图象) 电子密度配电器由等高线代表。
下个步骤将解释电子密度映射。  一个重要系数是X-射线分析的解决方法, 由疏散强度的数量确定被使用在傅立叶综合。  解决方法6 A 显露多缩氨基酸链子但少量其它结构详细资料的路线。  原因是, 多缩氨基酸链子一起包装以便他们的中心分开是在5 和10 A 之间。  映射在更高的解决方法是需要的描述组原子, 分开说谎从2.8 到4.0 A, 并且各自的原子, 分开是在1.0 和1.5 A 之间。  X-射线分析的最后解决方法由程度水晶的完美确定。  为蛋白质, 这限制解决方法通常是大约2 A 。
超过300 蛋白质结构被阐明了在原子解决方法。  他们详细的分子结构知识提供了洞察入怎样蛋白质认可和束缚其它分子, 怎样他们功能作为酵素, 怎么他们折叠, 并且怎么他们演变了。