Bioinformatics, Протоколы, Протеин Proteomics RNA ДНАА

Протоколы Bioinformatic Биологии Домашние Оборудуют Encyclopaedia Биологии Форумов Биологии Молекулярный Молекулярные Изображения Биологии, котор Bookmark Мы!

домашн > протеин > протеин-oci5enie > index.php

Исследование Proteomics Протеина RNA ДНАА Videos Науки Новостиа науки Молекулярной Биологии Домашнее БЕТА! Методов биологии оборудования лаборатории Bioinformatics продукты биологии молекулярных молекулярные и соединения биологии обслуживаний родственные

Молекулярная Биология Blog

Пошлите эту страницу к другу

Внутриклеточные Станции

Буферов буферов ботаники антитела обломоки PCR в реальном масштабе времени PCR RNAi Microarray протеина Proteomics пептида воображения микробиологии массового спектрометрирования иммунологии Microarrays гистологии биологии клетки bookstore общих алфавитные и электрофореза геля культуры молекулярные и помарка Transfection биологии стержневой клетки SiRNA западная

Протоколы Иммунопреципитации	Директория протокола иммунопреципитации (внешние соединения)	Устраньте неисправность: Иммунопреципитация	Выучьте о иммунопреципитации

Очищение Протеина

Станция Авторского права 2006 Молекулярная

Очищение протеина существено в характеризации вашего протеина интереса. Очищение вашего протеина позволяет одно изучить функцию протеина, и свою ферментационную деятельность. Данные по Stuctural от протеина можно также получить от очищенных протеинов включая NMR, информация 3-D such as кристаллизация протеина.

Так как одно идет о очищать протеин?

Протеины можно очистить согласно размеру, растворимости, обязанности и binding сродству

Протеины могут готово быть визуализированы и продифференцированы методами электрофореза.  Методы геля тезисов можно также использовать для того чтобы получить малые количества (микрограммы) очищенных полипептидов.  Однако, они не обеспечивают большое количество очищенных протеинов в их родном положении.  Существенные количества очищенных протеинов, заказа много миллиграмм, необходимы для того чтобы разъяснить польностью их трехмерную структуру и их механизм действия.  Нескольк тысяча протеинов были очищены в активно форме on the basis of такие характеристики как размер, растворимость, обязанность и специфически binding сродства.  На каждом шаге в очищение, подготовка assayed для своеобразнейшего свойства протеина интереса (например ферментационной деятельности) определить efficacy процедуры.

Протеины можно отделить от малых молекул диализом через semi-permeable мембрану, such as мембрана целлюлозы с порами.  Молекулы имея размеры значительно greater than диаметр поры сохранены внутри мешка диализа, молекул wwhereas более малых и ионов traverse поры такой мембраны и вытекают в диализе вне мешка.

Более discriminating разъединение on the basis of размер может быть достигано методом хромотографии гел-fil6traqii.  Образец приложен к верхней части колонки consist of пористые шарики сделанные неразрешимого но высоки ый водой полимер such as декстран или агароза (будет углеводами) или полиакриламид.  Sephadex, sepharose, и биогель будут общ используемыми коммерчески подготовками этих шариков, которые типично 100 микрометров в диаметре.  Малые молекулы могут войти эти шарики но большие одни не могут.  Результат что малые молекулы распределены и в водном растворе внутри шариков и между ими, тогда как большие молекулы расположены только в разрешении между шариками.  Большие молекулы пропускают более быстро через эту колонку и вытекают сперва, потому что более малый том доступн к им.  Он должен быть замечен что заказом эмерджентности молекул от колонки пористых шариков будет обратный заказа в электрофорезе геля, в котором непрерывные рамки полимера препятствуют движение больших молекул.  Гораздо большле количества протеина могут быть отделены хромотографией фильтрации геля чем электрофорезом геля но на цене более низкого разрешения.

Растворимость большинств протеинов понижена на высокой концентрации соли.  Это вызванное влияние, солить вне, очень полезно, хотя понятое хорошее.  Зависимость растворимости на концентрации соли отличает от одного протеина к другим.  Следовательно солить вне можно использовать для того чтобы фракционировать протеины.  Солить вне также полезн для концентрировать разбавленные растворы протеинов.

Станция Авторского права 2006 Молекулярная