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저작권2006분자 역
단백질 정화는 관심사의 너의 단백질의 특성안에 생명 이다. 너의 단백질의 정화는 1개, 그리고 그것의 효소 활동을 단백질의 기능을 공부하는 둔다. 단백질에서Stuctural정보는NMR의 단백질 결정화같은3-D정보를 포함하여 순화한 단백질에서 또한 얻을 수 있는다.
이렇게 대략 단백질을 순화하는가 가는가 1개은 라고?
단백질은 전기 이동법 방법에의해 준비되어 있 구상하, 분화될 수 있는다. 순화한 폴리펩티드의 소량 (백만분의 1그램)을 얻기 위하여 논제 젤 기술은 또한 이용될 수 있는다. 그런데, 그들은 그들의 출생지 국가안에 다량 순화한 단백질을 제공하지 않는다. 충분하게 활동의 그들의 3차원 구조 그리고 그들의 기계장치를 설명하기 위하여 많은 밀리그램의 순서의 순화한 단백질의 대량은, 필요하다. 몇 천개의 단백질은 크기, 가용성, 책임 및 명확한 결합 친화성과 같은 특성을 기초로 하여 활동 양식안에 순화되었다. 정화안에 각 단계에, 절차의 효험을 사정하는 준비는 관심사 (예를들면 효소 활동)의 단백질의 특유한 재산을 위해 분석된다.
단백질은 작은 분자에서 숨구멍에 셀루로스 막을 통해서 반투과성 막을 통해서 투석에의해, 분리할 수 있는다. 보다 큰 차원을 뜻깊게 숨구멍 직경 있는 분자는 투석 부대,wwhereas더 작은 분자 및 이온안쪽에 回轉으로 그같은 막의 숨구멍 유지되고 부대이상으로 투석안에 나온다.
크기을 기초로 하여 더 식별 가능한 별거는 젤 여과 착색인쇄기의 기술에의해 달성될 수 있는다. 견본은 (탄수화물 이는) 불용해성의 하는 다공성 구슬을 이루어져 있는 란의 정상에 그러나 덱스트런 높게 수화된 중합체 또는 아g아r옷어 또는 볼XXry람이d어 적용된다. Sephadex,Sepharose, 및Bio-gel은 일반적으로 직경안에 전형적으로 100개 마이크로미터 이는 이 구슬의 이용한 상업적인 준비 이다. 작은 분자는 이 구슬에 들어갈 수 있는다 그러나 큰 그들은 할 수 있지 않는다. 큰 분자가 구슬사이 해결책안에 단 위치해도 이지만 결과는 작은 분자가 구슬안쪽에 수성 해결책안에 그리고 그들사이에 모두 배부된다 고 이다. 더 작은 양이 그들에 접근 가능하기 때문에, 큰 분자는 이 란을 통해서 더 급속하게 흐르고 첫째로 나온다. 다공성 구슬의 란에서 분자의 출현의 순서가 중합체 기구가 큰 분자의 운동을 방해하는 젤 전기 이동법안에 순서의 반전 이다 고 주의되어야 한다. 단백질의 매우 대량은 젤 전기 이동법에 의하여보다는 그러나 낮은 결의안의 가격에 젤 여과 착색인쇄기에의해 분리할 수 있는다.
가장 큰 단백질의 가용성은 높은 소금 농도에 낮춘다. 이해하는 좋은 이긴 하지만 염석이라고 부르는 이 효력은, 아주 유용하다. 소금 농도에 가용성의 의존은 1개의 단백질과 또 다른 한개에 틀린다. 지금부터 염석은 단백질을 분류하는 이용될 수 있는다. 염석은 단백질의 묽게 하는 해결책을 집중하기를 위해 또한 유용하다.
저작권2006분자 역
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