검출 방법과 일반적인 바인딩 배열에 일반적인 바인딩은 극소화될 필요가 있고 이것은 둔감한 혈청 알부민 근거한 버퍼 (BSA)에 있는 배열을 (31) 가라앉혀서 전형적으로 행해진다. 단백질 배열에 분석물 묶고는 및 보유는 조사에 핵산 표적의 교잡과 유사한 열역학으로 몬 바인딩 메커니즘을 통해 진행한다. 그러나, 단백질에 행이는 표적의 탐지는 DNA microarray 탐지 (9)의 그것 보다는 상당히 더 복잡하다. 지금 다양한 검출 방법은 검토되고 있다. 예를 들면, ELISA는 처음으로 필터 모두 배열 (66,67) 및 유리 배열 (68)를 위한 단백질을 검출하기 위하여 이용되었다. ELISA에 근거한 검출 방법에는 많은 틀린 포지티브로 이끌어 내는 단백질 항체 상호 작용의 비 특이성의 불리가 있다. 방사성 동위원소 레테르를 붙이는 것은 Ge (22) 의 단백질 단백질, 단백질 DNA 의 필터 배열에 단백질 약 상호 작용을 공부하기 위하여 레테르를 붙이는 방사성 동위원소에 의해 그 외 여러분 사용되었다. 주는 그 외 여러분 배열 (36)에 순화한 효모 키니아제 단백질을 사용해서 다른 기질의 키니아제 분석실험을 수행하기 위하여 레테르를 붙이는 방사성 동위원소를 이용했다. 탐지의 선호한 방법은 이 방법이 일반적으로 안전하기 때문에 형광 탐지, 극단적으로 과민하고, 간단하다이고 그리고 고해상이 아주 있을 수 있다. 이 검출 방법은 또한 표준 microarray 스캐너와 호환이 된다. 일반적으로, 칩은 직접 형광성으로 레테르를 붙인 친화력 시약 (예를들면 streptavidin)를 사용하여 두번째 단계에서 그 때 (16,56) 검출될 수 있는 형광성 분자 (표를 붙인 조사 (예를들면 비타민B 복합체를 를 사용하는)로 예를들면 형광성으로 레테르를 붙인 단백질 또는 작은 분자, 시험된 어느 쪽이든이다. 또 다른 형광성 레테르를 붙이는 방법은 또한 극단적으로 과민한 회전 원형 확대 (RCA)이다, (32). 비교의 밑에 proteomes가 fluorophores를 가진 대등한 형식에서 레테르를 붙일 수 있더라도, 이 화학 반응의 재현성은 단백질 항체 상호 작용 현재를 가진 빈약하다 방해 추가 복합성 (9)이다. 더구나, 단백질의 비균일에게 레테르를 붙이는 것은 내부 기준이 (9) 측정되는 각 표적 단백질을 위해 나타나 이중 색깔 ratiometric 분석실험을 실행해서 제시될 수 있다. fluorophores를 가진 레테르를 붙이는 단백질의 불리는 레이블의 합동이 (9) 단백질의 바인드 재산을 바꾸기 수 있기 때문에, 분석실험의 양이 많은 정확도의 감소이다.
직접 단백질 레테르를 붙이는 검출 방법이 아직도 널리 이용되더라도, 언급된 본질적인 문제는 단백질 microarrays를 위한 레이블 검출 방법의 증가 사용 자유롭게 귀착되었다. 이 방법은 질량 분석 (MS), 원자 힘 현미경 검사법 (AFM) (70), 및 지상 플라스몬 공명 (SPR) (71)이다. 분자를 레테르를 붙이기 것이 단백질 활동에 영향을 미치기 때문에 비 레테르를 붙이는 방법에는 항체 microarrays를 위한 직접 탐지 접근으로 이점이 있다. SELDI (표면 강화된 레이저 탈착 또는 이온화) 질량 분석은 붙잡은 단백질 (69)의 저밀도 배열을 검출하기 위하여 이용되었다. 단백질은 금속 표면 배열 (SELDI 단백질 배열)에 붙잡고 레이저 광선을 사용하여 기체화된다. 질량 분석 데이터를 사용하여 분석은 그 때 이 단백질의 신원을 제시하기 위하여 실행된다.
항체 배열 (70)에 붙잡은 단백질을 확인하는 원자 힘 현미경 검사법 (AFM) 방법 용도 표면 위상적인 변경. 토끼 IgG가 금 표면에 고정되고 그것의 초대 항체, 산양 개미 토끼 IgG, AFM에 묶을 때 고도 증가를 검출하고, 이렇게 상호 작용을 묶는 측정할 수 있다. 항원 항체 상호 작용의 활동을 공부하기, 실시간 검출 방법은 유용할 것이다 그러나. 지상 플라스몬 공명 (SPR)는 다재다능한 탐지 공구로 분자량, 친화력 및 의무적인 비율 (72-74)의 광범위와의 수용체 ligand 상호 작용의 활동을 공부하기 위하여 성숙했다. 상업적인 SPR 칩은 유효하다 그러나 그들의 탐지 해결책 한정되다. 단 하나 교류 세포에 있는 64의 개별적인 동원정지 사이트를 가진 센서 표면은 개발되었다 (75). 항체 배열 바이오 센서는 또한 검출 방법으로 평면 도파관을 사용하여 묶는 항원의 활동을 공부하기 위하여 개발되었다. 이 방법을 사용하여, 그룹은 중요한 신호 강렬이 직경에 있는 200 mm 처럼 작았던 반점에서 달성될 수 있었다는 것을 설명했다. 이 접근이 높 처리량과 평행한 활동 연구 결과를 위해 적당할 것이라는 점을 그러므로 것으로 예상되다. (76).
탐지의 범위 단백질과 DNA microarrays의 또 다른 차이는 단 하나 생물학 견본 세포에 있는 단백질 농도가 mRNAs를 위해 그것 보다는 더 중대한 magnitute의 몇몇 순서이다 이다. 따라서 단백질 칩 검출기 시스템에는 - mRNA를 위해 104와 비교된 1014년의 요인까지 - 탐지 작동의 아주 큰 범위가 있어야 한다. 따라서 특정한 표적에 nanomolar 친화력을 가진 항체는 micromolar 농도에 이 표적의 존재에 의해 포화되고 pico- 또는 femtomolar 목표 수준을 검출하지 못할 것이다. 따라서 희소하고 풍부한 단백질을 수용하는 것은 아마 분리되는 배열 (7,8,9)를 요구할 것이다. 표적을 위한 다양한 친화력을 가진 다중 항체는 배열 그러나 연구 결과의 다른 지역에 배열한 항체의 단지 20%가 낮은 농도 (33)에 단백질의 측정을 제공한ㄴ다는 것을 보여주었다 있을 수 있다.
