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단백질Microarray붙잡음 분자와 그들의 제한

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붙잡음 분자와 그들의 제한 - 단백질 칩

붙잡음 분자와 그들의 제한
분석 단백질 배열의 일반적인 양식은 항체 (또는 항체 모방자는 고밀도에 유리 슬라이드에) 저 묶는 것 명확한 항원 배열되는 항체microarrays이다. lysate은 배열 넘어가고 행이는 항원은 세척다음에 검출된다. 높 처리량 유행안에 관심사의 그리고 높이 충분한 특이성에 단백질을 확인하는 시약이 이 방법에 가장 큰 도전에 의하여 생성하고 있다. 항체가 생성하게 복잡한 혼합물안에 단백질을 검출해를 위해 선택의 전통적인 시약 이어도,polyclonal혈청은 수시로 명확하지 않고 비싸다. 또한, 높게 명확한 단일 클론항체를 생성하기의 평범한hybridoma방법은 시각이 걸리는, 힘들고 값이비싸 (8) 이다.

항체을 사용하여 몇 명확한 항체를 얻기안에 장애에도 불구하고 최근에 연구했다. 가장 큰 학문 현재까지의의 한에,LoVo결장 암 세포안에 단백질 양의 교대를 감시하기 위하여Sreekumar그 외 여러분은 유리에146의 명료한 항체를 더럽혔다. 그들의 결과는 아래로 통제한 단백질 (58)아울러 많은 재미있는 단백질의radiation-induced위로 규칙을,p53의DNA파편 요인40과45의 종양 괴사 요인 관계있는ligand을 포함하여, 계시했다.

현재까지, 가장 큰 항체microarrays은 몇 다스개의 또는 약간 백개의 상업적으로 유효한 많은 단일 클론항체에 일으켰다. 수만 항체가 상업적으로 유효해도, 가장 큰 단백질을 위해 유효한 항체 때문에 이 수는 부족하다. 1개 이상 표적 단백질에 수시로 십자가 반작용하는 것을 많은 항체가glycosylated이고 큰protein-based지원 구조를 포함한다 고 사실은 의미한다. 이것은 많은 틀린 확실성에 (9) 공헌할 수 있는다. 따라서 다른 문제는 높 특이성 항체를 얻고 있다.

항체 배열에 가장 중대한 문제의 것개은 특이성 이다. 단백질은 수시로 아주 큰 역학 범위 (106)안에 출석한다; 따라서 매우 보급되는 (9) 이으면, 1개의 단백질을 위해 높은 친화력이 있는 시약에는, 그러나 또 다른 한개를 위해 낮은 친화력 아직도 전시할 것이다 더 낮은 친화력 단백질의 탐지를 이다. 1명 그룹은 변경한 유리 슬라이드에 고밀도microarrays안에–반작용하는115의 잘 성격을 나타낸 항체 항원 쌍의 능력을 수사했다. 쌍의30%은 항체의 조각이 정량 분석 (33)을 위해 적당했던 것을 지적하는 예기한 선형 관계를 보였다. 이 문제를 기피하기 위하여 많은 그룹은 샌드위치 분석실험을 이용하고 있다. 샌드위치 분석실험은 배열에 첫번째 항체를 더럽히고기 그때 단백질의 다른 부분을 인정하는 제 2 항체를 사용하기 검출해서 실행된다. 가장 작은 2개 고품질 항체가 (8) 검출될 각 항원을 위해 존재하는 것을 이 접근은 극적으로 항원 탐지의 특이성을, 그러나 요구해 증가한다.

다음: 항체Microarrays: 문제와 해결책

단백질과 항체Microarrays을 위해 참고

등을맞댄:

단백질 칩과 항체 칩에 소개 그리고 배경.

항체와 단백질 칩의 유형

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