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연구를 하는 방법은 가장 중대한 경천동지의 순간에 사실을 공격한것을 이다. Science1972년의~Celia녹색, 쇠퇴 및 가을
펩티드의 아미노산 구성은 결의가 굳다. 펩티드는 그것의 구성하는 아미노산으로 24 시간을 위해110캜에 6NHCl안에 그것을 가열해서 가수분해한다. 가수분해 산물안에 아미노산이 란에ionexchange착색인쇄기에의해sulfonated폴리스티렌을 그리고 닌히드린 것 을에 그들을 반작용해서quantitated의 분리할 수 있는 것을 스탠포드Moore과 윌리엄Stein은 보였다.
아미노산은 이차 아미노 그룹을 포함하기 때문에 노란 색깔을 주는 호두을 제외하면 이 방법 탄력성을 강렬한 파란 색깔, 대우했다. 해결책안에 아미노산의 농도는 난방다음에 해결책의 광학 흡수도에 비례 닌히드린에 그것 이다. 이 기술은thumbprint안에 현재 총계에 관하여 이는 아미노산의 백만분의 1그램 (10nmol)을 검출할 수 있는다.
아미노산의nanogram이 (10pmol) 높게 형광성 제품의 아미노 그룹에 반작용하는fluorescamine에 의하여 검출될 수 있는다 처럼 만큼 약간. 아미노산의 신원은 버퍼의 양안에 란에서 아미노산을 제거했었다 그것의 용리 부피에의해 계시된다.
단백질 펩티드의 아미노 맨끝
잔류물은 안정되어 있는 공유 원자가 링크를
형성하는 화합물에 그것을 레테르를
붙여서 확인될 수 있는다.
Fluorodinitrobenzene(FDNB)은FrederickSanger에의해 이 목적을 위해 첫째로 사용되었다. 높은 감도에 검출될 수 있는 강렬하게 착색하기 유래물을 형성하기 때문에Dabsyl염화물은 지금 일반적으로 이용한다. 펩티드 결합을 가수분해하는 조건의 밑에 안정되어 있는 술폰아미드 유래물을 형성하기 위하여 그것은 충전되지 않는a-NH2그룹에 반작용한다.
아미노 맨끝 잔류물을 결정해를
위해dabsyl방법은 과민해도 강력해도,
펩티드가 산 가수분해 단계안에 총계로
타락되기 때문에 동일한 펩티드에
반복적으로 사용될. PehrEdman은 아미노
맨끝 잔류물을 레테르를 붙이고기 다른
아미노산 잔류물사이 펩티드 결합을
혼란시키기없이 펩티드에서 쪼개기를 위해
방법을 고안했다. Edman강직은
펩티드의 아미노 끝에서 연속되 1 잔류물을
이번에 제거한다. phenylthiocarbamoyl유래물을 형성하기
위하여 페닐기 잇XX이XX얀XX어은 펩티드의
충전되지 않는 끝 아미노 그룹에
반작용한다. 그때,mildy신랄한 조건의
밑에, 본래 펩티드를 1 아미노산에의해
단축해 떠나는 끝 아미노산의 주기적인
유래물은 해방된다.
단백질 구조의 분석은 아미노산 서열의
결심을 위해 자동화한 계기 이는sequenators의
발달에의해 표시되어 있 가속했다. liquid-phasesequenator안에, 회전시키는
원통 모양 컵안에 단백질의
박막은Edman강직에 복종시킨다. 시약
및 추출 용매는 단백질의 고정시킨 필름
넘어가고, 풀어 놓은pTH아미노 산은 (또한 고성능
액체 착색인쇄기,HPLC이라고 부르는) 고압적인
액체 착색인쇄기에의해 확인된다.
Edman강직의 1개 주기는 더 적은 보다는 2 시간안에 실행된다. 반복한 강직에 의하여, 단백질안에 약 50 잔류물의 아미노산 서열은 결의가 굳을 수 있는다. Gas-phasesequenators은 펩티드와 단백질의 빚옴올어 양을 분석할 수 있는다. SDS sDS-볼XXry람이d어 젤의 단순한 악대에서eluted단백질 견본의 순서를 분석하기 위하여 이 높은 감도는 그것을 가능한 만들n다.
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