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版権2006 の分子端末
蛋白質の浄化は興味の蛋白質の性格描写で重大である。蛋白質の浄化は1 つ及び酵素の作業が蛋白質の機能を調査するようにする。蛋白質からのStuctural 情報はまたNMR の蛋白質の結晶化のような3-D 情報を含む浄化された蛋白質から得ることができる。
そう蛋白質を浄化しようとする1 つはどのようにか。
蛋白質は電気泳動方法によって容易に視覚化され、区別することができる。 また説のゲルの技術が浄化された�&リペプチドの少し(マイクログラム) を得るのに使用することができる。 但し、それらは天然状態の多量の浄化された蛋白質を提供しない。 処置の三次元構造そしてメカニズムを十分に明瞭にするために多くのミリグラムの等級の浄化された蛋白質の相当な量は、必要である。 複数の千の蛋白質はサイズ、容解性、充満および特定の結合親和性のような特性に基づいて実行中形式で浄化された。 浄化の各ステップで、プロシージャの効力を査定する準備は興味(例えば酵素の作業) の蛋白質の特有な特性のために試金される。
蛋白質は小さい分子から気孔が付いているセルロースの膜のような半透性膜を通した透析によって、分けることができる。 気孔の直径より大きい次元をかなり持っている分子は透析袋、wwhereas のより小さい分子およびイオンの中でそのような膜の気孔横切って保たれ、袋の外の透析に現れる。
サイズに基づくより識別力がある分離をゲルろ過クロマトグラフィーの技術によって達成することができる。 サンプルは(炭水化物である) 不溶解性のなされる多孔性のビードから成っているコラムの上にデキストランのような非常に水和させた�&リマーまたはagarose または�&リアクリルアミド加えられるが。 セファデックス、Sepharose 、およびBio-gel は直径の普通100 マイクロメートルのこれらのビードの一般的な商業準備である。 小さい分子はこれらのビードに入ることができるが、大きい物はことができる。 結果は大きい分子がビード間の解決にしかない一方小さい分子がビードの中の水溶液でそしてそれらの間で配られることである。 大きい分子はこのコラムをより小さいボリュームがそれらにとってアクセス可能であるので、より急速に貫流し、最初に現れる。 多孔性のビードのコラムからの分子の出現の順序が連続的な�&リマーフレームワークが大きい分子の動きを妨害するゲルの電気泳動の順序の逆であることが注意されるべきである。 蛋白質の大いにたくさんはゲルの電気泳動によるより低い解像度の価格のゲルろ過クロマトグラフィーによって分けることができる。
ほとんどの蛋白質の容解性は高い塩の集中で下がる。 塩析と呼出されるこの効果は理解される健康けれども非常に有用である。 塩の集中への容解性の依存は1 つの蛋白質と別のものに異なる。 それ故に塩析が蛋白質を分別するのに使用することができる。 塩析は蛋白質の希釈液を集中する為にまた有用である。
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