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ブラッドフォード蛋白質の試金

ブラッドフォードの試金による蛋白質の集中の決定

解決の蛋白質の集中の決定の簡単なプロシージャはブラッドフォード(等ブラッドフォード、1976 年) によって最初に記述されていたブラッドフォード蛋白質の試金である。

蛋白質の集中の推定は蛋白質の調査の多くのフィールドで急速そして正確にされて必要である。ブラッドフォードの試金は多くの実験室の蛋白質の量を示す為の好まれた方法になった。この技術はLowry 方法より速く、そして敏感簡単、である。なお、Lowry 方法と比較すると、それは生物的サンプルの共通の試薬そして非タンパク性コン�&ーネントによるより少ない干渉に応じてある。

ブラッドフォードの試金は蛋白質に染料Coomassie 青いG-250 の結合に頼る。

詳しい調査は自由な染料がpKa 値が1.15 年、1.82 年、および12.4 年である4 つのイオン形式にあることができることを示す。酸性試金の試薬の解決、カチオンの赤及び緑形式で支配する染料の3 つの満たされた形式の470 nm 及び650 nm で吸光度の最高値を、それぞれ持ちなさい。対照的に、蛋白質に結合する染料の陰イオンの青い形式に590 nm で吸光度の最高値がある。

従って、量の蛋白質は青いイオン形式の染料の量の決定によって推定することができる。これは通常595 nm の解決の吸光度の測定によって達成される。

染料は蛋白質のarginyl そしてlysyl 残余に容易に結合するようである。この特定性は異なった蛋白質への方法の主要な欠点である試金の応答の変化をもたらすことができる。オリジナルのブラッドフォードの試金は異なる蛋白質の間の応答で大きい変化を示す。この問題を克服するために方法への複数の修正は開発された。

但し、これらの変更は他の化学薬品による干渉に頻繁により敏感であるより少なく強い試金で一般に起因する。従って、ブラッドフォードによって案出される元の方法は最も便利な、広く最も使用された公式に残る。2 つのタイプの試金はここに記述されている: 蛋白質の10 及び100 .g の間の測定のために適している、及び蛋白質の1 及び10 .g の間で検出するmicroassay 標準試金。後は、がより敏感、サンプル試金のこの形式の相関的な染料の試薬のすばらしい量のために他の混合物からの干渉にまたより傾向がある。

また見なさい: ブラッドフォード蛋白質の試金のプロトコル

ブラッドフォード方法参照

肛門ブラッドフォード 。Biochem. 72: 248, 1976 年。

 

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