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蛋白質及び抗体Microarrays
蛋白質のアプリケーションは欠ける
1) Proteomics
蛋白質チップ技術は強力のの高スループット提供し、のための多目的なツールは遺伝子機能の分析をゲノム位取りする(図4) を見なさい。 酵素作業、蛋白質–蛋白質及び蛋白質の–核酸の相互作用、および小さ分子の薬剤の相互作用は蛋白質のレベル(77,78) ですべて直接分析されるかもしれない。 蛋白質の識別、quantitation 、および親和性の調査をアドレス指定するためにアレイは設計されるかもしれない。 側面図を描くアレイは全体的なスケールの特定の蛋白質のレベルを量的に表わすかもしれ常態及び病気の州の比較を可能にする。 親和性のアレイは(8) 受容器、酵素、または抗体のような固定された蛋白質が付いているペプチッドの相互作用を、蛋白質、オリゴヌクレオチド、砂糖、脂質、または小さい分子および化学薬品分析するかもしれない。
現在、率限定のステップは多数の蛋白質の生産である。高親和性の札に溶けた蛋白質生産及び蛋白質を自動化する機能は蛋白質チップ開発を非常に促進する。 蛋白質または全体のproteomes の大きいセットを含んでいる高密度チップはリン酸化、dephosphorylation 、蛋白質のメチル化、およびubiquitination–のような生化学的な作業、蛋白質蛋白質の相互作用および&スト&訳の修正の高スループット分析を、可能にする。
proteomics の最終目的は有機体かproteome によって符号化されるあらゆる蛋白質の調査の生化学的な作業にある。 行なわれた陸標の調査は蛋白質を表現したイースト表現のベクトルのイースト開いたリーディング・フレームの~94% を(> 6200 の5800) クローンとして作ることによってN ターミナルがGST 彼のx6 付けられた融合を倍増するように最初のproteome チップを準備した。 それぞれ蛋白質を浄化するために高スループットイースト蛋白質の浄化方法は開発された。イースト蛋白質の80% はほとんどの試金のタイプによって探索可能である十分な量の完全な長さであり。蛋白質はGST の札を使用してそれから浄化され、次にHisX6 札を使用してNI NTA 上塗を施してあるスライドガラスに接続した。 知られていた相互作用の識別に加えて、33 の新しい結合蛋白質は検出された。 150 の新しい脂質結合蛋白質はまた識別された。 この調査は全体のproteome がガラス表面で直接蛋白質及び小さい分子(26) との相互作用のために選別するために固定することができることを示した。
大容量分光測定及び蛋白質チップのカップリングに蛋白質蛋白質の相互作用とまた薬剤の–発見(80) のプレーヤーの識別の広いアプリケーションがある。 蛋白質及び小さ分子のligands は(MADLI-TOF) 多く分光学マトリックス助けられたレーザーdesorption/ionisation の経過時間を使用してチップで固定する蛋白質に識別することができる区切る。 Microwell のフォーマットはこの目的のために特に適する。従って、多くの異なった蛋白質にとりわけ識別することができる結合するおよびこの情報は分子ネットワークおよび細道を推論するのに使用することができる分子および蛋白質。
科学技術の改善を必要とする1 つの領域は膜蛋白質の分析である。 多量の蛋白質はすべてのイースト蛋白質の3 分の1 が膜蛋白質または分泌された蛋白質(81) であるとあってが本当らしい膜区切る、ので多数。これらの蛋白質の多数が膜でアクティブ場合のであるという事実のため、従って準の脂質とのそれらを浄化するか、または再構成することは必要かもしれない。但し、これはとても困難でないかもしれない。1 グループは固定biotinylated 金上塗を施してあるガラス表面のG 蛋白質つながれた受容器のrhodopsin を含んでいる、確立するその蛋白質(82) のための機能試金をできた膜を。 同じようなプロシージャはチップフォーマットの膜蛋白質を分析することを可能にするかもしれない。
2) 診断
蛋白質領域から寄与するもう一つの領域は診断である。非常にアレイの平行分析は病気(癌) の処置及び療法(83) を監視する為の新しい可能性を作成するバイオプシー(サンプル) 材料の最小値だけのエキスの病気のマーカー(例えば腫瘍のマーカー) の決定を可能にする。
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