Bioinformatics のプロトコル、DNA のRNA 蛋白質Proteomics
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蛋白質及び抗体Microarrays
抗体のアベイラビリティ
抗体のアレイへのもう一つの挑戦は人間のproteome から成り立つ ≥ 100,000 の蛋白質に対して抗体を得るべきである。 proteome の使用できる抗体の非常に小さい一部分が現在ある。 さらに、これらの抗体の多数の特定性は不完全に文書化され、追加抗体はに必要となるかもしれない
�&スト�&訳の修正の検出を許可しなさい。 抗体の抗原の相互作用による蛋白質の–検出はまた特定性及び親和性の広い範囲によって特徴付けられる。 また、大きい一組の非常に特定の抗体を得ることも困難である
分子。従って、ほとんどの抗体のアレイは使用で限定され、蛋白質のマーカー(9,17) の特定のクラスで指示される少数の明示されている捕獲のエージェントを含んでいる
- 機能しないため同じようなglycosylation
抗体Microarrays 及び可能な解決に直面する他の問題
動物の免疫による抗体の生成の古典的な作戦は実際的でないようである。組換えの抗体の表示ライブラリはより有望である(59-61) 。最近、抗体を生成する多くの組換え方法は調査された。
これらはphage 抗体表示する、リボゾームの表示、SELEX (指数強化によるligands の組織的進化) 、mRNA の表示、および抗体や抗体の模倣者(16,54,56,62) の生産を進めるために開発されたaffibody 表示含んでいる。 これらの方法はすべて潜在的な結合の作業と親和性の浄化の多重円形によって選ばれる実行可能な領域の大きいレパートリーの構築を含む。候補者のクローンは結合親和性を増進する成熟の選択を使用して更に選ぶことができる。 但し、自動化され、最小になる速く、強く、敏感な、低価格の理想的な選択システムはまだ十分に成長するべきである(16,54) 。 これらのより小さい抗体のフラグメントは通常接続機構(7,8,9,27) にcross-reactivity 及びずっと同じような特性を減らしている。
サ�&ート表面へのまた組換えの抗体に可能性としては高い親和性、高い特定性がある、非組換えの抗体が約150 kDa の間、約30
kDa 通常であるより小さい分子量ので、密なそして方向づけられた接続機構は促進され(63,64) 。
抗体は蛋白質を結合するかもしれない唯一の分子でない。 Aptamers は共有ターゲット蛋白質を結合し、架橋結合できる短いoligonucleotids である。 これは促進する
より高い金詰りの洗浄状態特定の結合の検出を促進する。 なお、これらの分子は容易に選ばれ、配列され、そして総合される。 浄化された蛋白質ターゲットはしかし使用のための条件であり、RNAs が非常にnegatively-charged (9) でありがちであると同時にaptamers は偏りのある結合を表わすことができる。5% の人間の血清(65)
のターゲット蛋白質のsubnanomolar 集中を検出するのにグループ(Somalogic) は最近固定された反人間のimmunodeficiency のウイルスgp120 のaptamer を使用した。
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