Les protéines sont de grandes, complexes molécules composées d'acides aminés. L'ordre des acides aminés, et ainsi la fonction de la protéine, est déterminé par l'ordre des paires de base dans le gène qui l'encode. Les protéines sont essentielles à la structure, à la fonction, et au règlement des cellules et au fonctionnement du corps entier. Les exemples des protéines sont des hormones, des enzymes, et des anticorps.
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On l'a connu au début des années 1900 que les protéines les plus communes dans le corps affichent sur la moyenne le pourcentage suivant des éléments :
Carbone 50 -55 %
Hydrogène 6.57.3%
Azote 15 -17.6%
L'oxygène 19 -24 %
Soufre 32.4%
Des protéines ont été séparées dans trois groupes :
(1) protéines simples, telles que des protamines, des albumines, et des globulines ;
(2) protéines conjuguées, les teins de glucopro, nucléoprotéines, et chromoprotéides ; et
(3) les produits de l'hydrolyse, des infraproteins, des protéoses, des peptones, et des polypeptides de protéine.
Ceux-ci ont été étudiés par des méthodes chimiques microchimiques et macro. Dans l'ancienne méthode les réactifs sont appliqués aux objets microscopiques et les changements de la couleur, etc., indiquent sa constitution ; par exemple, du fer et du phosphore peuvent être détectés de cette façon. Les pièces affichant l'affinité pour les taches acides comme l'éosine sont dites acidophiles ou oxyphile ; ceux qui affichent l'affinité pour les colorants basiques, comme le bleu de méthylène, s'appellent basophiles. La chromatine est basophile, tandis que le linin et le cytoplasme sont oxyphile. En grande quantité macrochemistry des substances sont rassemblés et examinés par des méthodes ordinaires de laboratoire.
En raison de l'importance qui a été assignée à la chromatine, cette substance était particulièrement intéressante. La chromatine se compose du nuclein, qui est un acide nucléique contenant des protéines conjugué, ce dernier étant un acide organique, riche en phosphore ; ce s'est par conséquent appelé la nucléoprotéine.
Des nucléoprotéines sont trouvées principalement au noyau mais se produisent également dans le cytoplasme. Elles ont différé les uns des autres dans leur teneur en protéines aussi bien que dans le caractère de leur constituant d'acide nucléique. Une fois traité avec des acides dilués que le nuclein a été obtenu, et quand ceci a été encore subjugué à l'alcali caustique il s'est décomposé en protéine et acide nucléique.
Trois représentations possibles de la structure tridimensionnelle de l'isomérase de phosphate de triose de protéine. Gauche : représentation de tout-atome colorée par le type d'atome. Milieu : représentation simplifiée illustrant la conformation de circuit principal, colorée par la structure secondaire. Droite : représentation extérieure Dissolvant-accessible colorée par le type de résidu (résidus acides rouges, résidus de base bleus, vert polaire de résidus, blanc non polaire de résidus).
La plupart de pli de protéines dans de seules structures à trois dimensions. La forme dans laquelle une protéine se plie naturellement est connue en tant que son état indigène. Bien que beaucoup de protéines puissent se plier sans aide simplement par les propensions structurales de leurs acides aminés composants, d'autres exigent de l'aide des chaperones moléculaires de se plier efficacement à leurs états indigènes. Les biochimistes se réfèrent souvent à quatre aspects distincts de la structure d'une protéine :
Structure secondaire : régulièrement répétant les structures locales stabilisées par des liaisons hydrogène. Les exemples les plus communs sont l'alpha spirale et la bêta feuille. [1] Puisque les structures secondaires sont locales, beaucoup de régions de structure secondaire différente peuvent être présentes dans la même molécule de protéine.
Structure tertiaire : la forme globale d'une molécule de protéine simple ; la relation spatiale des structures secondaires à une une autre. La structure tertiaire est généralement stabilisée par des interactions nonlocal, le plus généralement la formation d'un noyau hydrophobe, mais également par des ponts en sel, des liaisons hydrogène, des liaisons disulfide, et même des modifications poteau-de translation. Le terme « structure tertiaire » est employé souvent comme synonyme de pli de limite.
Les structures RMN du cytochrome c de protéine affichent en solution la structure dynamique constamment de décalage de la protéine. Une plus grande version.
Les protéines ne sont pas les molécules entièrement rigides. En plus de ces niveaux de structure, les protéines peuvent décaler entre plusieurs structures relatives tandis qu'elles remplissent leur fonction biologique. Dans le cadre de ces remises en ordre fonctionnelles, ces structures tertiaires ou quaternaires sont habituellement mentionnées comme des « conformations, » et les transitions entre elles s'appellent les modifications conformationnelles. De telles modifications sont souvent induites par l'attache d'une molécule de substrat ausite actif des enzymes, ou la région physique de la protéine qui participe à la catalyse chimique. En solution toutes les protéines subissent également la variation de la structure par la vibration thermique et la collision avec d'autres molécules, voient l'animation du côté droit.
Des protéines peuvent être officieusement divisées en trois classes principales, qui se corrèlent avec les structures tertiaires typiques : protéines globulaires, protéines fibreuses, et protéines de membrane. Presque toutes les protéines globulaires sont solubles et beaucoup sont des enzymes. Les protéines fibreuses sont souvent structurales ; les protéines de membrane souvent servent de récepteurs ou fournissent des canaux pour que les molécules polaires ou chargées passent par la membrane de cellules.
Une caisse spéciale de liaisons hydrogène intramoléculaires dans des protéines, mal protégée de l'attaque de l'eau et par conséquent de favoriser leur propre déshydratation, s'appellent les dehydrons.
Un vidéo court au sujet de structure primaire, secondaire, tertiaire, et quaternaire de protéine.
Comment des protéines sont faites
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Les processus du repliement des protéines et de l'attache peuvent être simulés utilisant des techniques dérivées de la dynamique moléculaire, qui tire profit de plus en plus de l'informatique répartie comme dans le projet de Folding@Home. Le pliage de petits domaines alpha-hélicoïdaux de protéine tels que le casque de bandit[2] et la protéine annexe d'HIV[3] ont été avec succès simulés dans le silico, et les méthodes hybrides qui combinent la dynamique moléculaire standard avec des calculs de la mécanique quantique ont permis l'exploration des états électroniques de rhodopsins. [4]
Le film présente une animation d'une protéine GB1 se pliant de dénaturer à la structure indigène. Le processus se pliant de la protéine du résidu 56 a été exploré par une modélisation de multiscale. Les simulations de multiscale sont basées sur l'idée de l'approche hiérarchique. La recherche pertinente à grain grossier de l'espace conformationnel est suivie de transition fiable dans la résolution de tout-atome.
