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La masse des protéines peut être spectrométrie de masse avec précision déterminée d'Electrospray
La volatilité très basse des protéines était une barrière pendant beaucoup d'années à utiliser la spectrométrie de masse, une technique analytique estazblished en chimie organique. Cette difficulté a été évitée par l'introduction récente de la spectrométrie de masse d'ionisation electrospray. Un échantillon de protéine dans un dissolvant volatil acide est pulvérisé dans un spectromètre de masse. Les différentes gouttelettes de entourage dissolvantes s'évapore rapidement dans le puits à dépression de l'instrument, laissant les molécules de protéine nues unfragmented portant les charges positives multiples. Ces molécules de protéine chargées sont accélérées par un champ électrique et puis guidées par un champ magnétique. Elles sont séparées selon le rapport de leur masse à leur charge. Le spectre de masse d'une protéine pure affiche un ensemble de crêtes correspondant à différents nombres des protons attachés. Puisque les crêtes adjacentes dans le sopectrum de masse résultent des protéines contenant les protons n-1, n, et n+1 attachés, la masse de la molécule de protéine de parent peut être déduite. Les déterminations spectrométriques de masse sont précises à environ 1 part dans 104, ainsi il signifie que la masse d'une 1 protéine de kd peut être mesurée à à moins 1 Dalton.
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