home > proteomics > protein-separation-techniques > index.php etusivu> proteomiikka> proteiini-erottelu-tekniikka> index.php
You have to register before you can post on our forums or use our advanced features. Sinun täytyy rekisteröityä ennen kuin voit lähettää meidän foorumeilla tai käyttää lisätoimintoja. Register Now! Register Now! Its Free and Fast! Sen vapaata ja nopeaa!
Already registered? Oletko jo rekisteröitynyt? Login now below. Login nyt alla.
Already registered and Forgot your password? Jo rekisteröity ja Unohditko salasanasi? Click below to recover it. Klikkaa alhaalta sitä takaisin.
Recover Lost Password Recover Lost Password
Join now - it's fast and free! Liity nyt - se on nopeaa ja ilmaista!
Molecular Station is THE largest network of researchers, scientists and science lovers anywhere! Molecular Station on suurin verkosto, tutkijat, tiedemiehet ja tieteen ystäville!
Nature composes some of her loveliest poems for the microscope and the telescope. Luonto säveltää joitakin hänen loveliest runoja, mikroskooppi ja kaukoputki. ~Theodore Roszak, Where the Wasteland Ends, 1972 ~ Theodore ROSZAK, jossa Wasteland Ends, 1972
A molecule with a net charge will move in an electric field. This phenomenon, termed electrophoresis offers a powerful means of separating proteins and other macromolecules such as DNA and RNA. The velocity of migration of a protein (or any molecule) in an electric field depends on the electric field strength, the net charge on the protein and the frictional coefficient. Molekyyli, jonka netto-maksu siirtyy joka sähkökenttä. Tämä ilmiö, kutsutaan elektroforeesi tarjoaa tehokkaat keinot erottamalla proteiinien ja muiden makromolekyylien, kuten DNA-ja RNA: ta. Velocity muuttoliikkeiden proteiini (tai molekyylin) on sähkökentän voimakkuus riippuu sähkökentän voimakkuus, net charge-proteiini ja kitkavoimaan kerroin.
The electric force driving the charged molecule toward the oppositely charged electrode is opposed by the vicious drag arising from friction between the moving molecule and the medium. The frictional coefficient depends on both the mass and shape of the migrating molecule and the viscosity of the medium. The Electric voimassa ajaessaan peritään molekyylin kohti oppositely charged electrode vastustaa jonka vicious vedä johtuvat kitkaa välillä liikkuvan molekyylin ja keskipitkän. Kitkavoimaan kerroin riippuu sekä massan ja muodon Muuttaisinko molekyylin ja viskositeetti keskipitkällä.
Electrophoresis separation is nearly always carried out in gels (or in solid supports such as paper) rather than in free solution for two reasons. First gels suppress connective currents produced by small temperature gradients, a requirement for effective separation. Second gels serve as molecular sieves that enhance separation. Molecules that are small compared with the pores in the gel readily move through the gel, whereas molecules much larger than the pores are almost immobile. Intermediate-size molecules move through the gel with various degrees of facility. Polyacrylamide gels are choice supporting media for elelectrophoresis because they are chemically inert and are readily formed by the polymerization of acrylamide. Moreover, their pore sizes can be controlled by choosing various concentrations of acrylamide and methylenebisacrylamide (a cross-linking reagent) at the time of polymerization. Elektroforeesi erottaminen on lähes aina suoritettava geelit (tai kiinteässä tukee kuten paperi) kuin vapaa-ratkaisu kahdesta syystä. Ensimmäisen geeleinä tukahduttaa sidekudosten virtaukset tuotetaan pienissä lämpötila kaltevuudet, vaatimus, jonka tehokas erottelu. Second geelit palvelemaan molekyyli seulat jotka parantavat erottelu. Molecules, jotka ovat pieniä verrattuna huokosiin, geeli helposti kulkea geeli, kun taas molekyylit paljon suurempi kuin huokoset ovat lähes liikkumatonta. Väliaika-size molekyylien kulkea geelin kanssa eriasteista laitokseen. Polyacrylamide geelit ovat valinnan tukemalla tiedotusvälineiden elelectrophoresis, koska ne ovat kemiallisesti inertti ja ovat helposti muodostunut, että polymerointi akryyliamidia. Lisäksi niiden pore kokoa voidaan valvoa valitsemalla eri pitoisuuksia akryyliamidia ja methylenebisacrylamide (rajat yhdistävät reagenssi) ajankohtana of polymerization.
Disclaimer / Terms of Service | Privacy Policy | ©2005-2007 Molecular Station.com, All rights reserved. Disclaimer / Terms of Service | Privacy Policy | © 2005-2007 molekyylibiologian Station.com, Kaikki oikeudet pidätetään.