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La masa de proteínas puede ser espectrometría total exacto resuelta de Electrospray
La volatilidad muy baja de proteínas era una barrera durante muchos años a usar la espectrometría total, una técnica analítica estazblished en química orgánica. Esta dificultad ha sido evitada por la introducción reciente de espectrometría total de la ionización electrospray. Una muestra de la proteína en un solvente volátil ácido se rocía en un espectrómetro total. Las gotitas individuales de alrededor solventes se evaporan rápidamente en el compartimiento de vacío del instrumento, saliendo de las moléculas de proteína descubiertas unfragmented que llevan cargas positivas múltiples. Estas moléculas de proteína cargadas son aceleradas por un campo eléctrico y después desviadas por un campo magnético. Se separan según la relación de transformación de su masa a su carga. El espectro total de una proteína pura muestra un conjunto de picos que corresponden a diversos números de protones encuadernados. Porque los picos adyacentes en el sopectrum total se presentan de las proteínas que contienen los protones encuadernados n-1, n, y n+1, la masa de la molécula de proteína del padre puede ser deducida. Las determinaciones espectrométricas totales son exactas a cerca de 1 porción en 104, así que significa que la masa de una 1 proteína del kd se puede medir a dentro 1 dalton.
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