Proteine sind die großen, komplizierten Moleküle, die aus Aminosäuren bestehen. Die Reihenfolge der Aminosäuren und folglich die Funktion des Proteins, wird durch die Reihenfolge der niedrigen Paare im Gen festgestellt, das sie kodiert. Proteine sind zur Struktur, zur Funktion und zur Regelung der Zellen und zum Arbeiten des vollständigen Körpers wesentlich. Beispiele der Proteine sind Hormone, Enzyme und Antikörper.
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Es bekannt in den frühen 1900s, dass die geläufigsten Proteine im Körper in dem Durchschnitt den folgenden Prozentsatz der Elemente zeigen:
Carbon 50 -55 %
Wasserstoff 6.57.3%
Stickstoff 15 -17.6%
Sauerstoff 19 -24 %
Schwefel 32.4%
Proteine wurden in drei Gruppen getrennt:
(1) einfache Proteine, wie Protamines, Albumine und Globuline;
(2) konjugierte Proteine, die glucopro teins, Nucleoproteins und Chromoproteine; und
(3) die Produkte der Proteinhydrolyse, -infraproteins, -proteosen, -peptone und -polypeptide.
Diese wurden durch die mikrochemischen und makro chemischen Methoden studiert. In der ehemaligen Methode werden die Reagenzien an den mikroskopischen Nachrichten aufgetragen und die Änderungen in der Farbe, in etc., zeigen seine Konstitution an; z.B. Eisen und Phosphor können auf diese Art entdeckt werden. Die Teile, die Affinität für saure Flecke wie Eosin zeigen, sollen acidophile oder oxyphile; die, die Affinität für basische Farbstoffe, wie Methylenblau zeigen, werden basophile genannt. Der Chromatin ist basophile, während das linin und der Zytoplasma oxyphile sind. In den macrochemistry großen Mengen der Substanzen werden durch gewöhnliche Labormethoden gesammelt und überprüft.
Wegen des Wertes, der dem Chromatin zugewiesen worden ist, war diese Substanz besonders interessant. Chromatin besteht aus nuclein, dem eine konjugierte proteinhaltige Nukleinsäure ist, die letzteren, die eine organische Säure sind, die im Phosphor reich ist; es wurde folglich Nucleoprotein genannt.
Nucleoproteins werden gefunden, hauptsächlich im Kern aber auftreten auch im Zytoplasma. Sie unterschieden sich von gegenseitig in ihrem Proteingehalt sowie im Zeichen ihres Nukleinsäurebestandteils. Als behandelt mit verdünnten Säuren, die nuclein und erreicht wurde als dieses weiter zum ätzenden Alkali unterjocht wurde, es, zerlegte in Protein und in Nukleinsäure.
Drei mögliche Darstellungen der dreidimensionalen Struktur der Proteintriose-Phosphatisomerase. Links: Allatom Darstellung gefärbt durch Atomtypen. Mitte: vereinfachte Darstellung, welche die Rückgratsanpassung, gefärbt durch Sekundärstruktur veranschaulicht. Recht: Lösungsmittel-zugängliche Oberflächendarstellung gefärbt durch Rückstandtypen (säurehaltige Rückstände rot, grundlegende Rückstände blau, polares Rückstandgrün, apolares Rückstandweiß).
Die meiste Proteinfalte in eindeutige 3 Maßstrukturen. Die Form, in die ein Protein sich natürlich faltet, bekannt als sein gebürtiger Zustand. Obgleich viele Proteine durch die strukturellen Neigungen ihrer Teilaminosäuren unassisted einfach sich falten können, benötigen andere das Helfer der molekularen Chaperones, zu ihren gebürtigen Zuständen leistungsfähig sich zu falten. Biochemiker sprechen häufig vier eindeutige Aspekte der Struktur eines Proteins an:
Sekundärstruktur: lokale Strukturen regelmäßig wiederholen stabilisierte durch Wasserstoffbindungen. Die geläufigsten Beispiele sind die Alphaschnecke und das Betablatt. [1] Weil Sekundärstrukturen lokal sind, können viele Regionen der unterschiedlichen Sekundärstruktur im gleichen Proteinmolekül anwesend sein.
Tertiäre Struktur: die Gesamtform eines einzelnen Proteinmoleküls; das räumliche Verhältnis der Sekundärstrukturen zu gegenseitig. Tertiäre Struktur wird im Allgemeinen durch globale Interaktionen, am geläufigsten die Anordnung von einem hydrophoben Kern, aber auch durch Salzbrücken, Wasserstoffbindungen, Disulfidbindungen und sogar Pfosten-Übersetzungsänderungen stabilisiert. Der Ausdruck „tertiäre Struktur“ ist häufig benutzt, wie synonym mit der Ausdruckfalte.
NMRstrukturen des Proteinzellfarbstoffs c zeigen in gelöster Form die ständig verschiebende dynamische Struktur des Proteins. Größere Version.
Proteine sind nicht völlig steife Moleküle. Zusätzlich zu diesen Niveaus der Struktur, können Proteine zwischen einige in Verbindung stehende Strukturen verschieben, während sie ihre biologische Aufgabe wahrnehmen. Im Rahmen dieser Funktionsneuordnungen gekennzeichnet diese tertiären oder quaternären Strukturen normalerweise, als „Anpassungen,“ und Übergänge zwischen ihnen angleichbare Änderungen genannt werden. Solche Änderungen werden häufig durch die Schwergängigkeit eines Substratmoleküls an der aktiven Site eines Enzyms oder die körperliche Region des Proteins verursacht, das an der chemischen Katalyse teilnimmt. In gelöster Form machen alle Proteine auch Veränderung der Struktur durch thermische Erschütterung durch und der Zusammenstoß mit anderen Molekülen, sehen die Animation auf dem Recht.
Proteine können in drei Hauptkategorien formlos unterteilt werden, die mit typischen tertiären Strukturen aufeinander beziehen: kugelförmige Proteine, faserartige Proteine und Membranenproteine. Fast alle kugelförmigen Proteine sind löslich und viele sind Enzyme. Faserartige Proteine sind häufig strukturell; Membranenproteine häufig dienen als Empfänger oder stellen Kanäle zur Verfügung, damit polare oder belastete Moleküle durch die Zellenmembrane überschreiten.
Ein spezieller Kasten der intramolekularen Wasserstoffbindungen innerhalb der Proteine, schlecht abgeschirmt vom Wasserangriff und ihre eigene Dehydratisierung folglich von fördern, werden dehydrons genannt.
Ein kurzes Video über Primär-, Sekundär-, tertiäre und quaternäre Struktur des Proteins.
Wie Proteine gebildet werden
Flickr Extension: keine Bilder fanden für Markenproteinmodell
Proteine werden bei Übersetzung gebildet, in der RNS auf Ribosom übersetzt wird, um Proteine von denAminosäuren zu synthetisieren.
RNS wird von DNA synthetisiert und das Ribosom kommt, in dem Proteinübersetzung und -synthese auftritt.
Die Prozesse der Proteinfalte und -schwergängigkeit können unter Verwendung der Techniken simuliert werden, die von der molekularen Dynamik berechnet werden, die in zunehmendem Maße die verteilte Datenverarbeitung wie im Folding@Home Projekt nutzen. Die Falte der kleinen Alpha-schraubenartigen Proteingebiete wie des Schuftoberteils [2] und das HIV-zusätzliche Protein [3] sind erfolgreich im silico und in den hybriden Methoden, die molekulare Standarddynamik mit Quantummechanikerberechnungen kombinieren, haben erlaubt Erforschung der elektronischen Zustände von rhodopsins simuliert worden. [4]
Der Film stellt eine Animation eines Proteins dar GB1, das von denaturiert der gebürtigen Struktur sich faltet. Der faltende Prozess des Proteins des Rückstandes 56 wurde durch eine multiscale Formung erforscht. Die multiscale Simulationen basieren auf der Idee der hierarchischen Annäherung. Grobkörnige wirkungsvolle Recherche des angleichbaren Platzes wird vom zuverlässigen Übergang in die Allatom Auflösung gefolgt.
