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Die Fehler, die unzulängliche Daten verwenden, sind viel kleiner als die, die keine Daten an allen ~Charles Babbage (1792-1871) verwenden
Das Lowry Protein-Probeverfahren für
Proteinkonzentration Ermittlung ist eine der venerable und am meisten
benutztesten Proteinproben. Die Lowry Methode wurde zuerst 1951
von Lowry et al. beschrieben. (Lowry et al., 1951).
Hydrolyse ist vermutlich die genaueste Methode der
Bestimmung der Proteinkonzentration, die von der
Aminosäureanalyse gefolgt wird. Die meisten anderen Methoden
sind für empfindlich
Aminosäurestruktur des Proteins und absolute
Konzentrationen können nicht erreicht werden. Die Lowry
Prozedur ist empfindlich, und ist von Protein zu Protein gemäßigt
konstant. Die Lowry Proteinschätzung ist so
allgemein verwendet worden, die es eine vollständig annehmbare
Alternative zu einer rigorosen absoluten Ermittlung unter fast allen
Umständen ist, unter denen Proteinmischungen oder grobe Extrakte
beteiligt sind.
Die Methode basiert auf beiden die Biuretreaktion, in der
die Peptidbindungen der Proteine mit Kupfer unter alkalischen
Bedingungen zum Erzeugnis Cu+ reagieren, dem mit reagiert
das Folinreagens und die Folin–Ciocalteau
Reaktion, die kaum erforscht ist, aber im wesentlichen
phosphomolybdotungstate wird auf heteropolymolybdenum Blau durch die
Kupfer-katalysierte Oxidation der aromatischen Aminosäuren
verringert. Die Reaktionen ergeben eine starke blaue Farbe, die
teils vom Tyrosin- und Tryptophaninhalt abhängt. Die Methode
ist empfindlicher Abstieg zu ungefähr 0.01 Magnesium protein/mL und
wird gut auf Lösungen mit Konzentrationen in der Strecke 0.01 1.0–mg/mL des Proteins verwendet.
Die Lowry Methode für Proteinkonzentration Ermittlung wird allgemein verwendet, gleichwohl abhängig von Störung durch viele Substanzen und Chemikalien sein kann.
Chemikalien, die zum interefere mit der Lowry Probe bekannt:
Lowry et al.. J. Biol.
Chem. 193: 265-275 (1951)
Lowry Methode Protokoll
Protein-Konzentration Protokoll
Bradford Methode
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